一、基本信息
英文名称:T7 peptide / HAIYPRH peptide 中文名称:T7 多肽 / HAIYPRH 多肽 氨基酸序列:由 7 个氨基酸组成,序列为组氨酸 - 丙氨酸 - 异亮氨酸 - 酪氨酸 - 脯氨酸 - 精氨酸 - 组氨酸 单字母序列:H-A-I-Y-P-R-H(即 HAIYPRH) 三字母序列:His-Ala-Ile-Tyr-Pro-Arg-His 分子量: 892.98 Da 分子式: 氨基酸元素组成:C₄₁H₆₅N₁₃O₁₃ 等电点(pI):8.5 供应商:上海楚肽生物科技有限公司二、结构特点
一级结构:线性七肽,包含两个带正电的 His 和一个 Arg,以及疏水氨基酸 Ile 和 Tyr,Pro 的存在可能导致局部结构弯曲。 二级结构倾向:Pro 的环状结构可能在第 5 位形成转角,而 His 和 Arg 的侧链暴露于表面,可能参与氢键或静电相互作用。Tyr 的酚羟基可能形成 π-π 堆积,增强多肽与靶点的结合。 空间构象:整体呈柔性,但 Pro 的存在限制了部分区域的自由度,使多肽在结合转铁蛋白受体(TfR)时形成特定构象,适配受体表面的结合口袋。展开剩余71%三、理化性质
溶解性:由于含有 His、Arg 等极性氨基酸,在水、磷酸盐缓冲液(PBS)中具有良好溶解性,但需注意避免极端 pH 或氧化剂(如 H₂O₂)导致 Tyr 氧化。 稳定性:常温下易受蛋白酶降解,尤其是 Arg 和 His 附近可能成为酶切位点;高温或酸性条件可能破坏 Pro 的环状结构,影响活性。 电荷性质:在中性 pH(7.4)下,His 的咪唑环部分质子化(pKa≈6),Arg 的胍基带正电,整体净电荷约 + 1.5,呈弱正电性,有利于与带负电的 TfR 表面结合。四、作用机理
受体识别:多肽中的 His 和 Arg 残基与 TfR 表面的酸性氨基酸(如 Asp、Glu)形成静电相互作用,同时 Tyr 和 Ile 参与疏水相互作用,稳定结合。 内吞过程:结合后的多肽 - 受体复合物通过网格蛋白介导的内吞进入细胞,在酸性内体环境中(pH≈5.5),多肽与受体解离,随后受体循环至细胞膜,多肽及其负载的药物 / 基因释放到细胞质中。 递送增强:转铁蛋白(Tf)可与 T7/HAIYPRH 协同作用,通过竞争性结合 TfR,促进多肽 - 纳米载体的内吞效率,尤其在 TfR 高表达的肿瘤细胞中效果显著。五、研究历程
T7/HAIYPRH 多肽的研究始于其作为 TfR 靶向配体的发现:
早期筛选:通过噬菌体展示技术从随机肽库中筛选出与 TfR 高亲和力结合的 HAIYPRH 序列,其结合活性在多种肿瘤细胞系(如 A549、HeLa)中得到验证。 应用拓展:近年来,该多肽被广泛用于构建靶向纳米载体(如脂质体、金纳米颗粒),用于肿瘤化疗药物、基因药物的递送。例如,DSPE-PEG-T7(HAIYPRH)修饰的脂质体可显著提高药物在肿瘤组织的富集。 机制研究:原子力显微镜(AFM)力追踪技术揭示了 T7/HAIYPRH 多肽在 Tf 辅助下的内吞动力学,发现 Tf 可降低内吞阻力并加快内吞速度。六、相关多肽
与 T7/HAIYPRH 功能或结构相似的多肽包括:
RGD(Arg-Gly-Asp):靶向整合素 αvβ3,常用于肿瘤血管生成成像。 GE11(YHWYGYTPQNVI):靶向表皮生长因子受体(EGFR),用于肺癌治疗。 T7-6H:在 T7/HAIYPRH 的 C 端添加 6 个组氨酸,增强金属离子螯合能力,用于放射性核素标记的肿瘤成像。七、相关文献
Li, X. et al. "HAIYPRH peptide-conjugated gold nanoparticles for targeted drug delivery to cancer cells". Journal of Controlled Release, 2018, 280: 156-165. Zhang, Y. et al. "Revealing the dynamic mechanism by which transferrin promotes the cellular uptake of HAIYPRH peptide-conjugated nanostructures by force tracing". Molecular Pharmaceutics, 2021, 18(3): 1001-1010. Wang, Y. et al. "DSPE-PEG-T7: a novel lipid-based carrier for targeted delivery of anticancer drugs". Biomaterials, 2019, 203: 116-125.所有产品仅用作实验室科学研究,不为任何个人用途提供产品和服务。
发布于:湖北省股票配资官方平台提示:文章来自网络,不代表本站观点。